La drépanocytose
L’hémoglobine est la protéine du globule rouge. Elle est constituée de 2 chaînes Alpha et 2 chaînes Beta. Elle est chargée du transport de l’oxygène dans le sang. L’acide aminé glutamique de l’hémoglobine A (en position 6 au niveau de la chaîne beta) est responsable de l’hydro-solubilité de la molécule ce qui donne une forme sphérique au globule rouge, expliquant la facilité de passage des hématies dans les vaisseaux.
La drépanocytose est une maladie autosomale récessive due à une mutation du gène b globine situé sur le chromosome 11. Il s'agit d'une maladie de l'hémoglobine. Les globules rouges sont déformés et ont du mal à circuler dans le sang.
Chez un drépanocytaire, une substitution de l’acide aminé glutamique en valine en position 6 entraîne la perte du caractère hydrophile de l’hémoglobine. Cette mutation de gene entraîne la formation d’une hémoglobine S anormale chez les personnes atteintes, remplaçant l’hémoglobine A présente chez une personne normale (en pourcentages variables selon le degré gravité de la maladie). Cette hémoglobine S est insoluble dans l’eau : Elle devient donc hydrophobe après la mutation.
Ce caractère hydrophobe fait perdre la solubilité de l’hémoglobine. Ceci explique la forme falciforme (en croissant) du globule rouge favorisant la formation de caillots qui vont obstruer les petits vaisseaux (capillaires sanguins), conséquence d’une ischémie des tissus habituellement irrigués par ces capillaires. Ces thrombus provoquent des crises vaso-occlusives particulièrement douloureuses dans les muscles et des risques de complications organiques graves (squelette, rate, tube digestif, cerveau).
La drépanocytose est une maladie autosomale récessive due à une mutation du gène b globine situé sur le chromosome 11. Il s'agit d'une maladie de l'hémoglobine. Les globules rouges sont déformés et ont du mal à circuler dans le sang.
Chez un drépanocytaire, une substitution de l’acide aminé glutamique en valine en position 6 entraîne la perte du caractère hydrophile de l’hémoglobine. Cette mutation de gene entraîne la formation d’une hémoglobine S anormale chez les personnes atteintes, remplaçant l’hémoglobine A présente chez une personne normale (en pourcentages variables selon le degré gravité de la maladie). Cette hémoglobine S est insoluble dans l’eau : Elle devient donc hydrophobe après la mutation.
Ce caractère hydrophobe fait perdre la solubilité de l’hémoglobine. Ceci explique la forme falciforme (en croissant) du globule rouge favorisant la formation de caillots qui vont obstruer les petits vaisseaux (capillaires sanguins), conséquence d’une ischémie des tissus habituellement irrigués par ces capillaires. Ces thrombus provoquent des crises vaso-occlusives particulièrement douloureuses dans les muscles et des risques de complications organiques graves (squelette, rate, tube digestif, cerveau).
